Pengertian , Struktur, Sistem Kerja dan Faktor yang Memengaruhi Kerja Enzim Pada Sistem Metabolisme
Metabolisme adalah semua reaksi kimia yang terjadi pada sel hidup, Metabolisme meliputi Katabolisme dan Anabolisme. Katabolisme adalah reaksi pemecahan molekul-molekul besar yang kompleks menjadi molekul-molekul kecil yang lebih sederhana. Sementara itu, yang dimaksud dengan Anabolisme adalah reaksi pembentukan atau penyusunan molekul-molekul besar dan kompleks dari molekul-molekul yang lebih kecil dan sederhana. Jadi, katabolisme merupakan kebalikan dari anabolisme. Reaksi katabolisme memiliki hubungan yang sangat erat dengan reaksi anabolisme karena katabolisme menyediakan energi dan senyawa-senyawa antara yang diperlukan untuk reaksi anabolisme.
Dalam proses metabolisme, metabolisme melibatkan enzim agar reaksi-reaksiyang terjadi dapat bekerja dengan cepat. Apabila reaksi-reaksi tersebut tidak melibatkan enzim kerjanya maka akan lambat. Enzim sendiri adalah suatu protein yang memiliki kemampuan untuk mempercepat reaksi-reaksi metabolisme, oleh karena itu enzim disebut juga dengan biokatalisator.
Enzim
Enzim, disebut juga biokatalisator, merupakan suatu senyawa protein yang memiliki kemampuan mengatalisis. Suatu katalisator, seperti enzim, berfungsi meningkatkan kecepatan laju reaksi kimia, tetapi ia tidak ikut bereaksi. Setiap sel di dalam tubuh makhluk hidup telah dilengkapi dengan berbagai jenis enzim. Sebagai katalisator organik, enzim berbeda dari katalisator anorganik karena enzim bersifat spesifik. Artinya, satu jenis enzim hanya dapat mengatalisis satu jenis reaksi kimia. Dengan demikian, meskipun terdapat ribuan enzim di dalam tubuh makhluk hidup, tidak akan pernah terjadi suatu reaksi dikatalisis oleh enzim yang salah.
Enzim yang terbentuk dan terdapat di dalam sel, yaitu di dalam sitoplasma atau nukleus, disebut enzim intraseluler. Beberapa jenis enzim lainnya dibentuk di dalam sel, tetapi bekerja di luar sel, contohnya sebagian besar enzim-enzim pencernaan. Enzim yang seperti itu disebut enzim ekstraseluler.
Struktur Enzim
Sebagian besar enzim tersusun atas protein. Ada enzim yang hanya tersusun atas protein, contohnya pepsin dan tripsin. Namun, ada pula enzim yang terdiri atas komponen tambahan yang bukan protein. Enzim yang seperti itu dinamakan protein konjugasi.
Komponen enzim yang terdiri atas protein disebut apoenzim (enzim yang inaktif), sedangkan komponen enzim yang bukan protein (nonprotein) dinamakan kofaktor. Gabungan antara apoenzim (protein enzim) dan kofaktor (nonprotein) dinamakan holoenzim.
Kofaktor enzim dibedakan menjadi kofaktor organik dan kofaktor anorganik. Contoh kofaktor organik adalah vitamin-vitamin, flavin, atau hem, sedangkan contoh kofaktor anorganik adalah ion-ion logam Mg2+, Mn2+, atau Cu+ (dalam sitokrom oksidase).
Ion-ion logam tersebut berfungsi sebagai pusat katalisis primer, sebagai tempat untuk mengikat substrat, dan sebagai stabilisator agar enzim tetap aktif. Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan metaloenzim.
Berdasarkan kekuatan ikatannya terhadap enzim, kofaktor organik dibedakan menjadi koenzim dan gugus prostetik. Koenzim adalah gugus yang ikatannya tidak kuat dan mudah sekali didialisis, contohnya piridoksal fosfat (vitamin B6), NAD+, dan NADP+. Dalam menjalankan fungsinya, koenzim harus bergabung dengan apoenzim untuk membentuk holoenzim (enzim yang aktif). Adapun holoenzim (apoenzim + koenzim) yang terbentuk bersifat spesifik terhadap substrat.
Sementara itu, gugus prostetik adalah gugus yang terikat kuat pada enzim dan tidak mudah terurai dalam larutan, contohnya flavin adenin dinukleotida (FAD), yaitu gugus prostetik dari enzim suksinat dehidrogenase dan hem, yaitu gugus prostetik dari sitokrom c.
Kerja Enzim
Enzim merupakan molekul besar yang bekerja dengan cara bereaksi dengan senyawa lain (yang disebut substrat) untuk membentuk suatu kompleks enzim- substrat (ES). Kompleks itu bersifat sementara dan terbentuk pada bagian penting molekul enzim yang disebut sisi aktif. Sisi aktif enzim umumnya terdapat pada permukaan enzim. Kompleks enzim-substrat itu kemudian akan pecah untuk membentuk produk, meninggalkan suatu molekul enzim yang akan mengatalisis reaksi kimia lain. Sebagai contoh, satu molekul katalase (suatu enzim intraseluler yang mengatalisis pemecahan hidrogen peroksida) dapat mengubah 5,6 juta molekul substrat per menit dalam kondisi optimal.
Reaksi kimia yang dikatalisis oleh enzim tidak berjalan spontan, tetapi melalui beberapa tahap, yaitu
- pembentukan kompleks enzim-substrat,
- modifikasi substrat membentuk enzim yang masih terikat dengan substrat, dan
- pelepasan produk dari ikatan molekul enzim.
Teori Mekanisme Kerja Enzim
Ada dua teori yang menjelaskan tentang mekanisme kerja enzim, yaitu teori gembok dan anak kunci (lock and key theory) serta teori induced fit.
Teori Gembok dan Anak Kunci (Lock and Key Theory)
Teori gembok dan anak kunci pertama kali dikemukakan pada tahun 1894 oleh Emil Fischer. Menurut teori ini, enzim bekerja dengan mekanisme gembok dan anak kunci. Hanya anak kunci (substrat) dengan ukuran yang sesuai yang dapat masuk ke lubang gembok (sisi aktif enzim). Anak kunci yang lebih kecil, lebih besar, atau tidak tepat posisi gigi-gigi anak kuncinya (tidak sesuai bentuk dan ukuran molekul substratnya) tidak dapat masuk ke gembok (enzim). Hal itu yang menjadikan enzim bekerja secaraspesifik. Jika terjadi denaturasi enzim karena panas dan perubahan pH, bentuk sisi aktif enzim berubah sehingga substrat tidak sesuai lagi. Denaturasi enzim terjadi karena peristiwa koagulasi protein enzim sehingga konformasi (bentuk tiga dimensi) protein enzim berubah. Sisi aktif enzim tertentu me- miliki bentuk tertentu yang hanya sesuai untuk satu jenis substrat tertentu pula.
Teori CocokTerinduksi (Induced Fit Theory)
Teori induced fit dikemukakan oleh Daniel Koshland. Teori ini berasumsi bahwa substrat berperan dalam menentukan bentuk akhir enzim dan bahwa sebagian enzim bersifat fleksibel. Pada beberapa enzim, bentuk sisi aktif berubah pada saat molekul substrat melekat, yaitu menyesuaikan dengan bentuk substrat. Dengan demikian, permukaan molekul substrat akan sesuai dengan sisi aktif enzim. Menurut teori ini, pemutusan atau penggabungan ikatan kimia akan berjalan lebih aktif.
Faktor-Faktor yang Memengaruhi Kerja Enzim
Kerja enzim sangat dipengaruhi oleh banyak faktor, antara lain suhu, pH, jumlah enzim, konsentrasi substrat, dan adanya zat penghambat (inhibitor).
a. Suhu
Suhu sangat berpengaruh terhadap aktivitas enzim. Aktivitas enzim akan meningkat seiring dengan meningkatnya suhu hingga mencapai suhu optimum. Suhu optimum adalah suhu di mana enzim dapat bekerja secara maksimal. Di bawah dan di atas suhu optimum, aktivitas enzim berkurang. Makin jauh di atas suhu optimum, enzim akan mengalami kerusakan atau denaturasi.
b. pH
Seperti halnya protein, kerja enzim juga dipengaruhi oleh pH. Sedikit perubahan pada pH medium biasanya sangat memengaruhi laju reaksi yang dikatalisis. Enzim bekerja maksimal pada pH optimum. pH optimum adalah pH di mana enzim menyebabkan laju reaksi yang maksimal. Efektivitas enzim akan berkurang pada pH sedikit di atas atau di bawah pH optimum. Perubahan pH itu menyebabkan perubahan bentuk protein penyusun enzim. Perubahan pH juga menyebabkan perubahan pada sisi aktif enzim dan menghalangi perlekatan molekul substrat pada sisi aktif enzim sehingga reaksi katalisis enzim gagal terjadi.
c. Jumlah Enzim
Makin banyak jumlah enzim, makin cepat laju reaksi yang dikatalisis hingga mencapai kecepatan maksimum. Setelah mencapai kecepatan maksimum, penambahan jumlah enzim tidak mempercepat laju reaksi sehingga kecepatan reaksi menjadi konstan.
d. Konsentrasi Substrat
Makin tinggi konsentrasi substrat, makin cepat laju reaksi yang terjadi hingga mencapai kecepatan maksimum. Setelah mencapai kecepatan maksimum, penambahan substrat tidak akan mempercepat laju reaksi sehingga laju reaksi menjadi konstan.
e. Inhibitor
Inhibitor adalah senyawa kimia yang menghambat kerja enzim. Inhibitor menghambat kerja enzim dengan cara menempati sisi aktif enzim. Contoh inhibitor adalah garam-garam logam berat, seperti air raksa (Hg), senyawa yodium asetat, fluorida, sianida, dan karbon monoksida. Makin banyak jumlah inhibitor, makin lambat laju reaksi yang dikatalisis oleh suatu enzim.
Penghambatan enzim dapat bersifat reversible (dapat balik) dan irreversible (tak dapat balik).
- Inhibitor Reversible
Dinamakan demikian karena penghambatannya bersifat reversible (dapat kembali seperti semula). Inhibitor reversible dibedakan menjadi inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif.
- Inhibitor Kompetitif
Inhibitor kompetitif bersaing dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim. Penghambatannya dapat dihilangkan dengan menambahkan konsentrasi substrat. Contoh inhibitor kompetitif adalah malonat dan oksalosuksinat, yang bersaing dengan substrat untuk berikatan dengan enzim suksinat dehidrogenase, yaitu enzim yang bekerja pada substrat oseli suksinat. - Inhibitor Nonkompetitif
Inhibitor nonkompetitif biasanya berupa senyawa kimia yang tidak mirip dengan substrat dan berikatan pada sisi selain sisi aktif enzim. Ikatan tersebut menyebabkan perubahan bentuk enzim sehingga sisi aktif enzim tidak sesuai lagi dengan substratnya. Contohnya adalah antibiotik penisilin menghambat kerja enzim penyusun dinding sel bakteri. Penghambatannya tidak dapat dihilangkan dengan menambahkan konsentrasi substrat.
- Inhibitor Irreversible
Inhibitor jenis ini berikatan dengan sisi aktif enzim secara kuat sehingga tidak dapat terlepas. Enzim menjadi tidak aktif dan tidak dapat kembali seperti semula (irreversible). Contohnya adalah diisopropil-fluorofosfat yang menghambat kerja asetilkolin-esterase.
Demikian penjelasan yang bisa kami sampaikan tentang Pengertian , Struktur, Sistem Kerja dan Faktor yang Memengaruhi Kerja Enzim Pada Sistem Metabolisme . Semoga postingan ini bermanfaat bagi pembaca dan bisa dijadikan sumber literatur untuk mengerjakan tugas. Sampai jumpa pada postingan selanjutnya.